Miokinazė, adenilatkinazė

Tai – transferazių klasės fermentas (EC 2.7.4.3), globulinis baltymas, kurio molekulinė masė – 21500. 68 proc. fermento yra mitochondrijose, o tik 20 proc. – citoplazmoje. Miokinazė turi izofermentus: žmogaus – 3, o primatų – 6. Ji katalizuoja adenino nukleotidų (ATP, ADP, AMP) tarpusavio grįžtamuosius virsmus raumenyse. Miokinazė palaiko pusiausvyrą tarp adenino nukleotidų: ATP+AMP<=>ADP+ADP, lemiančią metabolinę kontrolę ląstelėje. Šių nukleotidų koncentracijų santykis yra veiksnys, reguliuojantis santykį tarp biocheminių sistemų, sintetinančių ir naudojančių ATP. Miokinazės aktyvumo nustatymas kraujyje ir raumenyse turi diagnostinę svarbą. Jos aktyvumas kraujo serume padidėja ankstyvųjų miokardo infarkto stadijų metu. Ligos metu fermento aktyvumas mažėja lygiagrečiai su laktatdehidrogenazės aktyvumu. Jos aktyvumas didėja, veikiant įtampai, intoksikacijų ir miopatijos atvejais. Miokardo distrofijos metu fermento aktyvumas sumažėjęs raumenyse ir nugaros smegenų (cerebrospinaliniame) skystyje.

Šaltinis | Dažniausiai vartojamų biomedicinos terminų ir sąvokų aiškinamasis žinynas | Lietuvos sveikatos mokslų universitetas | Akademikas Profesorius Antanas Praškevičius, Profesorė Laima Ivanovienė