β keratinas

Tai – fibriliniai baltymai. Jų randama paukščių plunksnose, roplių žvynuose ir kt. gyvūnų išoriniuose apsauginiuose dangaluose. Šilko ir voratinklių baltymas fibroinas taip pat yra β keratinas, nors jis labiau lankstus ir atsparus tempiant. β keratinų polipeptidinėms grandinėms būdinga β klosčių struktūra, tačiau joje yra ir a spiralės domenų bei netvarkingos spiralės sričių. β struktūra susidaro, išsidėsčius nedidelės apimties aminorūgštims polipeptidinėje grandinėje tam tikra tvarka. Todėl šilko fibroine ir kituose β keratinuose, pvz., voratinklio baltyme, yra labai daug glicino ir alanino – aminorūgščių, kurių šoniniai radikalai yra mažiausi. Pažymėtina, kad kas antra aminorūgštis fibroine yra alaninas, o kintančią aminorūgščių seką šiame baltyme galima pavaizduoti formule (Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser)_n.

Aminorūgščių liekanos išsidėsto b struktūroje pakaitomis virš plokštumos ir po ja, todėl visos glicino liekanos yra išsidėsčiusios vienoje plokštumos pusėje, o visos alanino ir serino liekanos – kitoje pusėje. Skirtingai nuo a spiralės, būdinga b konformacijos savybė yra ta, kad joje nesusidaro vidinių molekulinių vandenilinių ryšių. Tačiau vietoj jų visos β keratino peptidinės grupės dalyvauja, sudarant tarpmolekulinius vandenilinius ryšius tarp greta esančių ištemptos konformacijos polipeptidinių grandinių. Be to, β keratinai skiriasi nuo a keratinų tuo, kad juose nėra skersinių disulfidinių ryšių tarp greta esančių grandinių, o šios grandinės paprastai yra priešingos krypties, t. y. antilygiagrečios, a keratinams būdingas lygiagretus grandinių išsidėstymas.