Pepsinas

Skrandžio sulčių fermentas (EC 3.4.23.1), skaidantis baltymus. Yra fosfoproteinas ir svarbiausia skrandžio proteazė. Tai yra endopeptidazė. Ji hidrolizuoja tuos peptidinius ryšius (jungtis), kuriuos sudarant dalyvauja aromatinių aminorūgščių (tirozino, fenilalanino, triptofano) aminogrupės ir dikarboksiaminorūgštys (glutamino). Optimalus pepsino pH yra 1,5–2. Fermentas patvarus tik rūgščioje terpėje. Pepsinas susidaro iš savo pirmtako pepsinogeno, kurį išskiria pagrindinės skrandžio ląstelės. Žmogaus pepsinogenas sudarytas iš 388 aminorūgščių liekanų. Jis, skirtingai nei pepsinas, yra patvarus neutraliuose ir silpnai šarminiuose tirpaluose. Jo aktyvinimas prasideda, kai pH yra apie 5,4, ir pasiekia maksimumą, esant pH 2. Pepsinui būdinga autokatalizė. Aktyvinimo metu nuo pepsinogeno atskyla keletas peptidų, iš kurių vienas yra pepsino slopiklis (inhibitorius), sudarytas iš 34 aminorūgščių, ir pasižymi šarminėmis savybėmis. Atskilus šiam peptidui, pepsinas įgyja rūgštinių savybių. Izoelektrinis taškas pI<1. Grynų skrandžio sulčių pH – 1,0–2,0. Pepsinogeno aktyvinimui svarbi ir molekulės dalių despiralizacija. Aktyvus pepsinas turi išvyniotą polipeptidinę grandinę. Pepsino molekulinė masė – apie 34 000–37 000 (pepsinogeno – 40 000). Pepsinas skaido beveik visus gamtinius baltymus, išskyrus tam tikrus keratinus, protaminus, histonus, mukoproteinus (mucinus ir mukoidus). Katalizuojant pepsinui, skrandyje susidaro nedideli peptidai, bet ne aminorūgštys.

Šaltinis | Dažniausiai vartojamų biomedicinos terminų ir sąvokų aiškinamasis žinynas | Lietuvos sveikatos mokslų universitetas | Akademikas Profesorius Antanas Praškevičius, Profesorė Laima Ivanovienė