Meniu

Šaperoninai

Tai – molekulinių šaperonų tipas. Šaperoninai dalyvauja sulankstant ir išlankstant polipeptidinę grandinę, jai suteikiant erdvinę struktūrą arba šią struktūrą panaikinant. Šaperoninų funkcijai yra būtina ATP hidrolizės energija. Jų struktūra primena kiauradangtę statinaitę, sudarytą iš dviejų dalių. Kiekvieną dalį sudaro 7, 8 arba 9 subvienetai, skaičius priklauso nuo organizmo tipo. Yra skiriamos 2 šaperoninų grupės:

I grupė – būdinga bakterijoms, eukariotų mitochondrijoms, augalų chloroplastams. Tam tikri šios grupės šaperoninai jungiasi į kompleksus, pvz., GroEL/GroES kompleksas, kuris sulanksto 15–60 kDa polipeptidus. Šis kompleksas neišardo jau susidariusių baltymų sankaupų, bet sustabdo naujų sankaupų formavimąsi.

II grupė – būdinga eukariotams ir archėjams. Eukariotuose jų aptinkama citozolyje, pvz., TRiC, dar vadinamas CCT. Buvo manoma, kad TRiC formuoja tik ląstelės griaučių (citoskeleto) baltymų aktino ir tubulino erdvinę struktūrą, bet paaiškėjo, kad jis sulanksto daugelį citozolio baltymų. Šaperoninai veikia kaip molekulinės turbinos, kurios patiria konformacinius pokyčius dėl ATP hidrolizės. Dėl konformacinių šaperoninų pokyčių nesulankstytas arba klaidingai sulankstytas polipeptidas yra įtraukiamas į šaperonino vidų, prijungiamas, naujai sulankstomas ir išstumiamas į citozolį. Jei sulankstymas buvo nevisiškai veiksmingas, procesas kartojamas.

Rašyti komentarą

Captcha