Šaperonai

Molekulinė biologija taip vadina baltymus, kurie garantuoja baltymų, praradusių arba dar neįgijusių natyvinės struktūros, nekovalentinį polipeptidinės grandinės sulankstymą, suformuojant funkcijai tinkamą tretinę struktūrą, sudarant makromolekulinius kompleksus iš kelių subvienetų arba skirtingo tipo makromolekulių. Šaperonai taip pat vykdo ir baltymų erdvinės struktūros suardymą, kurio metu makromolekuliniai kompleksai skyla į subvienetus ir jų polipeptidinė grandinė išlankstoma. Anksčiau buvo manoma, kad šaperonų funkcija yra baltymų erdvinės struktūros galutinis suformavimas. Tačiau buvo aptikta, kad jie dalyvauja formuojant nukleosomas – makromolekulinius histonų ir DNR kompleksus, surinktus į oligomerines struktūras. Viena iš svarbiausių šaperonų funkcijų – apsaugoti polipeptidus, susidariusius po nurašymo (transliacijos), ir jau suformuotus baltymų subvienetus nuo sukibimo į nefunkcionalius kompleksus. Dalis šaperonų priklauso šiluminio šoko baltymams (Hsp), nes stabdo baltymų, pažeistų aukštos temperatūros, sukibimą (žr. Šiluminio šoko baltymai).

Tarp kitų svarbių funkcijų, yra šios: šaperonai dalyvauja pernašos pro membranas metu; parengia baltymus suardymui; saugo ląsteles nuo baltymų sukibimo patologijų sąlygomis, pvz., prioninės ligos metu.

Dideli žmogaus molekulinių šaperonų kiekiai aptinkami endoplazminiame tinkle, čia vyksta po nurašymo (transliacijos) susidariusios polipeptidinės grandinės sulankstymas. Aptinkami bendrieji, lektino ir neklasikiniai šaperonai ir sulankstymo šaperonai. Bendrieji šaperonai – BiP; GRP94; GRP170. Lektino šaperonai – kalneksinas ir kalrektikulinas. Neklasikiniai molekuliniai šaperonai yra Hsp47 ir ERp29. Sulankstymo šaperonai – baltymų disulfido izomerazė (PDI), peptidilprolilcistransizomerazė ir ERp57.

Šaltinis | Dažniausiai vartojamų biomedicinos terminų ir sąvokų aiškinamasis žinynas | Lietuvos sveikatos mokslų universitetas | Akademikas Profesorius Antanas Praškevičius, Profesorė Laima Ivanovienė