Meniu

Mioglobinas

Yra sudėtinis raumenų baltymas, priklauso chromoproteinams, sujungia hemoglobino atneštą iš plaučių alveolių molekulinį deguonį ir perduoda oksidacinei ląstelių sistemai. Mioglobino molekulę sudaro viena polipeptidinė grandinė (apie 150 aminorūgščių liekanų) ir hemas. Molekulinė masė – 17 000, geležies turi 0,34 proc. Nustatyta tretinė struktūra ir sukonstruotas molekulės erdvinis modelis. Mioglobinas sudarytas iš paprasto vienos polipeptidinės grandinės baltymo globino ir prostetinės grupės hemo. Savo savybėmis globinas panašus į albuminą. Mioglobino aktyvųjį centrą sudaro hemas (kaip ir hemoglobino), kuris įsiskverbia į polipeptidinės grandinės įlinkį netoli molekulės paviršiaus. Todėl jį lengviau pasiekia įvairūs poveikiai. Jis grįžtamai sujungtas su O2. Mioglobino erdvinė struktūra panaši į hemoglobino α ir β grandines. Viena koordinacine jungtimi (5-ąja) hemas sujungtas su α spiralės histidino liekana, o 6-oji geležies jungtis gali būti užimta vandens, deguonies, anglies oksido ar kito junginio. Sąveikaujant su deguonimi (oksigenacija), mioglobino molekulės globine struktūros pokyčių neįvyksta. Raumenų pigmentas negeba jungtis su anglies dioksidu. Jungdamasis su deguonimi, mioglobinas virsta oksimioglobinu (MbO2), kuriame hemo geležis yra dvivalentė. Gyvūno įkvėptame ore padidėjusi CO koncentracija (0,01–0,2 proc.), sukelia ne tik karboksihemoglobino koncentracijos padidėjimą kraujyje, bet ir karboksimioglobino (MbCO) susidarymą, o geležis lieka dvivalentė. Kai karboksihemoglobino koncentracija kraujyje pasiekia 60 proc., tai koncentracija karboksimioglobino griaučių raumenyse pasiekia 10–50 proc., o miokarde – 6–44 proc. MbCO randama ir žmonių raumenyse, apsinuodijus smalkėmis. Veikiant oksidatoriams, susidaro MtHb. Mioglobino virsmas metmioglobinu vyksta labai lengvai, esant vienodoms sąlygoms, jo susidarymas 12–14 kartų didesnis už methemoglobino susidarymą.

Mioglobino sintezė raumenyse vyksta lėčiau nei hemoglobino. Žymėtoji geležis hemoglobine atsiranda per 6–8 valandas, o mioglobine – tik per mėnesį. Jo egzistavimo pusperiodis – 80 dienų. Mioglobinas palaiko pastovų oksigenacijos lygį raumens susitraukimo metu, sudarydamas atitinkamą deguonies įtampos gradientą tarp kapiliarų ir raumens ląstelių. Jis pasižymi fermentiniu aktyvumu, todėl turi galimybę įsiskverbti į oksidacinio fosforilinimo grandinę, kaip elektronų akceptorius nuo redukuotų kofermentų.

Raumenų pažeidimo metu atsipalaiduoja mioglobinas ir kaupiasi kraujo plazmoje. Kai pasiekia 30 mg% koncentracija, formuojasi mioglobinurija. Deguonies išsilaisvinimas iš junginio su mioglobinu įvyksta tada, kai dirbantis raumuo susitraukia ir suspaudžia kapiliarus, o kraujo parcialinis spaudimas staiga sumažėja.

Didesnės mioglobino koncentracijos aptinkamos jūros žinduolių raumenyse (delfinų –3,5 proc., ruonių – 7,7 proc.), kurie gali ilgai išbūti po vandeniu. Mioglobinas yra pirmasis baltymas, kurio struktūra buvo nustatyta rentgenostruktūrinės analizės metodu (Dž. Kendriu ir bendr., 1957-1960).

Žymos: molekulės

Rašyti komentarą

Captcha