Meniu

Baltymai

Tai yra didelės molekulinės masės, azoto turinčios organinės medžiagos (makromolekulės), sudarytos iš 1-α-aminorūgščių, išsidėsčiusių tam tikra seka ir tarpusavyje sujungtų peptidiniais ryšiais. Baltymai sudaro apie 50 proc. sausos ląstelių masės. Kiekvienoje ląstelėje gali būti keletas tūkstančių baltymų, kurie atlieka skirtingas funkcijas. Baltymai sudaro gyvųjų organizmų struktūros ir funkcijos pagrindą. Žmogaus organizmo baltymuose randama tik 20 pavienių aminorūgščių. Baltymų individualumą lemia aminorūgščių išsidėstymo tvarka jų molekulėje. Aminorūgštys gali būti lyginamos su raidžių abėcėle, kuriomis, kaip ir žodyje, užrašoma tam tikra informacija. Taip aminorūgščių seka iš dalies nusako atskirą baltymo struktūrą ir baltymo funkciją. Baltymuose, be C, O ir H elementų, visada yra N ir nedaug S ir kai kuriuose – P. Daugelis gyvulinės, augalinės ir mikrobinės kilmės baltymų turi gana pastovų azoto kiekį – apie 16 proc. Nustačius azoto kiekį tiriamajame audinyje ir padauginus iš koeficiento 6,25 (100/16=6,25), galima apytiksliai nustatyti jame baltymo kiekį. Baltymai yra svarbiausia medžiaga, iš kurios sudarytos organizmo ląstelės ir audiniai. Apie 20 proc. suaugusio, 70 kg sveriančio vyro masės sudaro baltymai. Įvairiuose organuose ir audiniuose baltymų kiekis nevienodas. Daugiausiai jų yra citozolyje. Baltymai atlieka daug įvairių biologinių funkcijų, iš kurių svarbiausios: katalizinės, hormoninės, receptorinės, pernašos, struktūrinės, atraminės arba mechaninės, energinės, motorinės, reguliacinės, apsauginės ir kt. funkcijos. Baltymai yra linijiniai polimerai, tačiau dėl sąveikos tarp tam tikrų polipeptidinių grandinių baltymo molekulės struktūra yra daug sudėtingesnė negu kitų polimerų. Jų struktūra skirstoma į keletą struktūros lygių: pirminę, antrinę, tretinę ir ketvirtinę. Šių struktūrų visuma lemia realią baltymo molekulės struktūrą.

Baltymą sudaro peptidinės grandinės, sudarytos iš daugiau kaip 100 α-aminorūgščių (molekulinė masė – nuo 10 000 iki kelių mln. Da). Peptidai, sudaryti iš 2–20 α-aminorūgščių, vadinami oligopeptidais, o peptidai, sudaryti iš 20–100 α-aminorūgščių, vadinami polipeptidais. Polipeptidų terminas kartais vartojamas kaip baltymo sinonimas. Sutarta, kad polipeptidinė grandinė prasideda nuo N-galo, t. y. nuo aminorūgšties, turinčios laisvą α-aminogrupę, o baigiasi C-galu.

Pirminė baltymų struktūra – linijinė polipeptidinė grandinė, sudaryta iš L-α-aminorūgščių, sujungtų tarpusavyje peptidiniais (amidiniais) ryšiais. Peptidiniu ryšiu vadinamas kovalentinis ryšys, susidarantis tarp vienos aminorūgšties a-karboksigrupės ir kitos aminorūgšties α-aminogrupės.

Antrinė baltymo struktūra – pirminės baltymo struktūros išsidėstymas erdvėje, kurią stabilizuoja vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp toje pačioje polipeptidinėje grandinėje arba greta esančių polipeptidinių grandinių =NH ir =C=O grupės. Polipeptidinės grandinės gali būti išdėstytos dvejopai: sudaryti α spiralę arba β klostytą struktūrą.

α spiralės struktūra

α spiralė – dažna baltymo struktūra, labiau būdinga globuliniams baltymams. α spiralę stabilizuoja vandeniliniai ryšiai, kurie susidaro tarp kiekvienos pirmos aminorūgšties liekanos karboksigrupės deguonies ir kiekvienos penktos aminorūgšties =NH= grupės vandenilio. Baltymuose paprastai randama dešinioji α spiralė, kuri sukasi iš kairės į dešinę (pagal laikrodžio rodyklę), tai lemia gamtinių L-aminorūgščių radikalų išsidėstymas: jie išsidėsto N-galo link, t. y. priešingai spiralės ašies krypčiai.

Reguliariai spiralei susidaryti baltymuose kliudo imidorūgštys (prolinas ir hidroksiprolinas, būdami ciklinės struktūros, sudaro –CO-N= ryšį ir tose vietose išlenkia polipeptidinę grandinę), didelis kiekis krūvį turinčių aminorūgščių (glutamo, asparto, histidino, lizino, arginino), hidrofobinė sąveika tarp greta esančių didelių šoninių radikalų (pvz., triptofano) arba ß padėties šakotų aminorūgščių (valino, izoleicino).

β klostyta struktūra. Skirtingai nuo gana kompaktinės α spiralės, β klostyta struktūra yra gana ištęsta. Šią struktūrą taip pat stabilizuoja tarpmolekuliniai vandeniliniai ryšiai, kurie susidaro tarp kaimyninių dviejų ir daugiau ištęstos formos polipeptidinių grandinių (fibriliniuose baltymuose), arba vidiniai molekuliniai vandeniliniai ryšiai tarp tos pačios polipeptidinės grandinės klosčių, kurių peptidinės grupės yra maždaug vienoje plokštumoje (globuliniuose baltymuose). Galimi du β klostytos struktūros variantai: lygiagreti, kai polipeptidinių grandinių N-galai nukreipti į tą pačią pusę, ir antilygiagreti, kai N-galai nukreipti į priešingas puses. Lygiagrečiai ir antilygiagrečiai gali išsidėstyti ne tik greta esančios skirtingos polipeptidinės grandinės, bet ir tos pačios polipeptidinės grandinės pavieniai fragmentai. Antilygiagretus polipeptidinių grandinių išsidėstymas yra stabilesnis, nes =C=O ir =NH (dvipoliai) sąveikauja optimaliai. Šoninės aminorūgščių grupės β klostytoje struktūroje išsidėsto statmenai grandinės viršuje ir apačioje. b klostytos struktūros schema (a – lygiagrečios, b – antilygiagrečios grandinės):

Netaisyklinga antrinė struktūra. Globulinių baltymų molekulėse dažnai yra sričių, kurių negalima priskirti nei prie α spiralės, nei prie β struktūros. Tokios sritys paprastai vadinamos netaisyklingomis (nereguliomis). Tokia antrinė struktūra kartais gali sudaryti didžiąją baltymo molekulės dalį, bet tai nereiškia, jog šios sritys biologiškai yra mažiau svarbios negu tvarkingos α spiralės ar β klostės.

Superantrinė struktūra (motyvai). Globuliniai baltymai dažnai yra sudaryti iš įvairių antrinės struktūros elementų: α spiralės, β klosčių, netaisyklingų sričių, kurios sujungtos tarpusavyje ir sudaro tvarkingos struktūros elementus, pasikartojančius daugelį kartų – motyvus.

Motyvai sudaro baltymo molekulės vidinę dalį. Jie yra sujungiami kilpomis baltymo molekulės paviršiuje. Superantrinė struktūra susidaro kompaktiškai išdėstant („supakuojant“) greta esančius antrinės struktūros elementus.

Gamtoje beveik nėra baltymų, kurie būtų tik α spiralės struktūros. Išimtis – raumenų baltymas paramiozinas, kurio 96–100 proc. sudaro α spiralę. Didžioji fermento tripsino dalis yra klostytos struktūros. Ši struktūra būdinga ir kanopų, ragų, nagų, snapų, žvynų fibriliniams α keratinams, natūralaus šilko baltymui fibrinui.

Tretinė baltymų struktūra – polipeptidinės grandinės antrinės struktūros elementai turi labai kompaktišką struktūrą. Jai būdinga griežta erdvinė konfigūracija ir minimali vidinė energija. Ši struktūra kiekvieno baltymo labai specifiška. Pakitus tretinei struktūrai, kinta baltymo biologinis aktyvumas. Atsižvelgiant į tretinės struktūros baltymo molekulės formą, jie skirstomi į globulinius ir fibrilinius. Globuliniai baltymai dažniausiai turi elipsoido (globulės) formą, o fibriliniai baltymai – ištįsusią (siūlo, lazdelės, pluošto) formą.

Polipeptidinės grandinės spiralių susidarymas sumažina ją maždaug 4 kartus; išsidėstymas erdvėje, formuojantis tretinei struktūrai, paverčia ją dešimtis kartų kompaktiškesne negu pirminė grandinė.

Baltymo tretinę struktūrą stabilizuoja ryšiai, susidarantys tarp α-aminorūgščių šoninių radikalų. Tai gali būti vandeniliniai, elektrostatiniai (joniniai) ryšiai, hidrofobinė sąveika, kovalentiniai ryšiai.

Ryšiai, stabilizuojantys baltymo struktūrą:

a – elektrostatiniai (joniniai) ryšiai tarp bazinių (arginino, lizino) ir rūgštinių (glutamo, asparto) aminorūgščių; b – hidrofobinė sąveika tarp leucino, izoleucino, valino ir alanino; c – p-p elektronų sąveika tarp dviejų fenilgrupių; d – vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių ir aminorūgščių šoninių radikalų funkcinių grupių; e – vandeniliniai ryšiai tarp serino arba treonino ir glutamo, arba asparto rūgščių; f – vandenilinis ryšys tarp tirozino ir histidino; g – disulfidinis ryšys tarp dviejų cisteinų

 

Vandeniliniai ryšiai paprastai susidaro tarp vienų aminorūgščių šoninio radikalo –NH2, -OH, -SH grupių ir kitų aminorūgščių šoninių radikalų –COOH grupių. Vandenilinių ryšių susidarymas tarp baltymo molekulės paviršiuje esančių polinių grupių ir vandens molekulių padidina jo tirpumą.

Elektrostatiniai (joniniai) ryšiai susidaro tarp krūvį turinčių aminorūgščių lizino, arginino šoninių grandinių –NH3+ grupių ir aspartato, glutamo rūgščių –COO grupių.

Hidrofobinė sąveika atsiranda, sąveikaujant tarpusavyje nepolinių aminorūgščių alanino, valino, leucino, izoleucino, metionino, fenilalanino ir triptofano hidrofobiniams radikalams. Vandeninėje terpėje jie stengiasi išsidėstyti atvirkščiai: hidrofiliniai – molekulės viduje, hidrofobiniai – išorėje. Tretinei struktūrai susidaryti taip pat turi svarbią reikšmę labai silpnos van der Valso (angl. van der Waals) jėgos, kurios atsiranda tarp tam tikru atstumu suartėjusių atomų. Pastarieji ima veikti vienas kito elektroninius sluoksnius, sukeldami dalinių krūvių arba dvipolių atsiradimą. Atstumai tarp tokių atomų yra didesni negu tarp vandenilinį ryšį sudarančių atomų ir bent du kartus didesni negu tarp kovalentinį ryšį sudarančių atomų. Sumažėjus atstumams tarp atomų, susidaro vandeniliniai arba kovalentiniai ryšiai. Van der Valso sąveikų molekulėje yra tūkstančiai ir jos yra labai svarbios polipeptidiniai grandinei išsidėstyti erdvėje ir jos stabilumui.

Tretinės baltymo struktūros formavimuisi svarbi ir π-π elektronų sąveika, kuri atsiranda tarp erdvėje suartėjusių aromatinių ciklų. π-π elektronų sąveika aromatinius ciklus traukia vienus prie kitų.

Svarbūs, formuojantis tretinei baltymo struktūrai, yra kovalentiniai disulfidiniai ryšiai, kurie susidaro tarp įvairiose polipeptidinės grandinės vietose esančių cisteino radikalų merkaptogrupių (-SH).

Baltymų tretinėje struktūroje dažnai galima išskirti tam tikrus specifinius elementus. Daugelio globulinių baltymų tretinės struktūros susidarymas – domenų susilankstymas ir jų galutinis išsidėstymas erdvėje. Domenai – pagrindiniai polipeptidinės grandinės struktūriniai ir funkciniai vienetai, kuriems būdinga tretinė struktūra. Domenus sudaro nuo 30 iki 300 aminorūgščių. Polipeptidinės grandinės, turinčios daugiau negu 200 aminorūgščių, dažniausiai sudarytos iš dviejų ar daugiau domenų. Domenų vidurinę dalį („šerdį“) sudaro superantrinės struktūros elementai – motyvai. Polipeptidinės grandinės susilankstymas domeno viduje paprastai nepriklauso nuo grandinės susilankstymo kituose domenuose. Todėl kiekvienam domenui būdingos struktūriškai nepriklausomo kompaktiško globulinio baltymo polipeptidinėje grandinėje savybės.

Baltymo tretinė struktūra būtina, kad galėtų vykti jo biologinės funkcijos. Pažeidus ją, kinta baltymo savybės ir jo biologinis aktyvumas. Netgi nutraukus vieną vandenilinį arba joninį ryšį, suardžius hidrofobinę sąveiką, sukėlus nedidelius konformacijos pokyčius, galima sukelti esminius funkcijos pokyčius. Jeigu šie pokyčiai įvyksta, pvz., fermento aktyviajame centre, jis gali netekti biologinio aktyvumo.

Baltymai, sudaryti iš dviejų ir daugiau polipeptidinių grandinių, kurios tarpusavyje sujungtos nekovalentiniais ryšiais, turi ketvirtinę baltymo struktūrą.

Baltymai, turintys ketvirtinę struktūrą, vadinami oligomerais, o jį sudarančios polipeptidinės grandinės – protomerais arba subvienetais. Subvienetai tarpusavyje jungiasi per paviršiuje esančių polinių aminorūgščių radikalus, tarp kurių susidaro daug vandenilinių ir joninių (elektrostatinių) ryšių. Šie ryšiai stabilizuoja baltymo ketvirtinę struktūrą. Formuodami ketvirtinę struktūrą, baltymai išsaugo pagrindinę tretinės struktūros konfigūraciją.

Rašyti komentarą

Captcha