Meniu

Aspartataminotransferazė AsAT 2.6.1.1 ir alaninaminotransferazė AlAT 2.6.1.2

Pažeidus audinius ar organus, fermentai patenka į kraują. Jų aktyvumas kraujo serume parodo audinių pažaidos gylį. Tai – indikaciniai fermentai. Toks požymis vadinamas atitinkamo fermento hiperfermentemija. Aminotransferazės pasižymi substratiniu specifiškumu įvairioms aminorūgštims. Žmogaus organizme nustatyta daugiau kaip dešimt aminotransferazių. Labiausiai paplitusios įvairiuose žinduolių audiniuose alaninaminotransferazė (AlAT), glutamato-piruvato aminotransferazė (GPAT), aspartataminotransferazė (AsAT), glutamato-oksalacetato transferazė (GOAT). AlAT katalizuoja transamininimo reakciją tarp alanino ir a-ketoglutarato.

Jos randama daugelio organų ląstelių citozolyje.

AsT katalizuoja transamininimą tarp aspartato ir a-ketoglutarato.

AsAT yra citoplazmoje ir mitochondrijose. Daugiausiai rasta kepenų ir širdies raumens ląstelėse, todėl juos galima vadinti organospecifiniais (indikaciniais) fermentais. Klinikinės praktikos metu dažnai taikomas AsAT ir AlAT aktyvumo nustatymas kraujo serume. Normaliai šių fermentų aktyvumas nedidelis (5 ir 40 E/l). Pažeidus atitinkamų organų ląsteles, fermentai patenka į kraują ir jų aktyvumas smarkiai padidėja. Širdies raumenų ląstelėse daug aktyvesnė AsAT, o kepenų – AlAT, todėl diagnozuojant ligą, nustatomas abiejų fermentų aktyvumas. Labiausiai AsAT aktyvumas padidėja audinio nekrozės metu, nes į kraują patenka citoplazminė ir mitochondrinė fermento formos. AsAT/AlAT santykis yra 1,33±0,42. Miokardo infarkto metu AsAT aktyvumas padidėja 8–10 kartų ir išlieka 2–3 dienas. Tuo tarpu AlAT aktyvumas padidėja 1,5–2,0 karto. Hepatito metu AlAT aktyvumas kraujo serume padidėja apie 8–10 kartų, o AsAT – 2–4 kartus. Hepatitų ir kepenų cirozės metu abiejų fermentų aktyvumas padidėja, tai rodo, kad prasideda ląstelių nekrozė.

Rašyti komentarą

Captcha