Aktyvusis fermentų centras
Tai – fermento molekulės dalis, savitai prijungianti substratą ir aktyviai dalyvaujanti jį verčiant produktu. Fermentai yra įvairios masės paprastieji ir sudėtiniai baltymai. Fermentinėse reakcijose dalyvaujančių substratų molekulės dažnai yra nedidelių dydžių, palyginti su fermentų molekulėmis, todėl reakcija vyksta ne visame fermento molekulės paviršiuje, bet tam tikroje srityje, vadinamoje aktyviuoju centru. Aktyviajam centrui būdinga erdvinė struktūra, t. y. tos aminorūgščių liekanos, kurios sudaro aktyvųjį centrą, yra išsidėsčiusios įvairiose fermento pirminės struktūros vietose. Kai formuojasi tretinė fermento struktūra, šios liekanos priartėja viena prie kitos, sudarydamos aktyvųjį centrą. Fermento molekulėje gali būti vienas ir daugiau aktyviųjų centrų. Aktyviajame centre vidutiniškai yra 12–16 aminorūgščių liekanų. Jis sąlygiškai skirstomas į dvi sritis: substratą prijungiančią sritį ir katalizinę sritį. Fermentai, prijungę substratą, sudaro fermento-substrato kompleksą (ES). Ne visos aktyviojo centro aminorūgščių liekanos yra vienodai svarbios fermentinei katalizei. Dažniausiai svarbiausios yra šios: cisteino, histidino, serino, treonino, tirozino, dioksiaminorūgščių liekanos. Visi sudėtiniai ir kai kurie paprastieji fermentai yra aktyvūs tik tada, kai yra prisijungę tam tikrą nebaltyminę molekulę ar joną. Tokiai fermentinei katalizei būtinos molekulės ar jonai vadinami kofaktoriais.
Šaltinis | Dažniausiai vartojamų biomedicinos terminų ir sąvokų aiškinamasis žinynas | Lietuvos sveikatos mokslų universitetas | Akademikas Profesorius Antanas Praškevičius, Profesorė Laima Ivanovienė