Meniu

Adenozintrifosfatazė

(ATPazė, (EC 3.6.1.3). Fermentas yra hidrolazė, skaidanti ATP, išlaisvinant energiją, sukauptą fosfoanhidridinėse jungtyse. Labiausiai paplitusios žmogaus organizmo ląstelėse yra Na+, K+-ATPazė, Ca2+-ATPazė ir H+, K+-ATPazė. Na+, K+-ATPazė yra ląstelės membranos integralinis baltymas, sudarytas iš dviejų subvienetų (katalizinio subvieneto a ir glikoproteino b). Na+ prijungimo vieta yra a subvieneto citoplazminiame paviršiuje, K+ yra išoriniame paviršiuje. Vienos ATP molekulės hidrolizės metu trys Na+ išsiurbiamos iš ląstelės ir 2 K+ – į ląstelę: 3Na+/2K+/1ATP. Na+, K+-ATPazė tvarko didelės K+ koncentracijos ir nedidelės Na+ koncentracijos palaikymą joje. Na+, K+-ATPazė išsiurbia tris teigiamą krūvį turinčius jonus ir įsiurbia du, todėl ant vidinio membranos paviršiaus susidaro neigiamas potencialas palyginti su išoriniu paviršiumi. Sumažėjus Na+, K+-ATPazės aktyvumui, Na+ koncentracija ląstelėje didėja, nes nedideli jonai pro ląstelės membraną gali pereiti difuzijos būdu. Tai didina osmosinį slėgį ir vandens patekimą į eritrocitus, ir yra eritrocitų žūties priežastis – hemolizė. Membranose yra protonų siurbliai, veikiantys kaip H+-ATPazės. Dėl jų veiklos ant membranų susidaro protonų koncentracijos skirtumas (DpH) ir elektrinių potencialų skirtumas, jie kartu sudaro protonų elektrocheminį potencialą. Taip pat susidaro rūgšti aplinka lizosomose, antinksčių chromatininėse ląstelėse. H+, K+-ATPazė skrandžio gleivinės sienelių ląstelėse dalyvauja, susidarant druskos rūgščiai (neląstelinis K+ keičiamas į viduląstelinį H+). H+, K+-ATPazė yra heterodimeras (didelės molekulinės masės a subvienetas ir glikozilintas b subvienetas). b subvienetas – pagrindinis antigenas, prieš kurį, esant perniciozinei anemijai ir atrofiniam gastritui, kraujyje yra antikūnų. Esant ląstelės ramybės būsenai, citozolyje Ca2+ koncentracija yra ~2∙10–7 mol/l, o neląstelėje – ~2∙10–3 mol/l. Tokiam skirtumui palaikyti turi būti aktyvi pernašos sistema, kurios pagrindiniai komponentai yra kalcio siurbliai – Ca2+-ATPazė. Ca2+-ATPazė yra ne tik plazminėje membranoje, bet ir endoplazminiame tinkle. Fermentas sudarytas iš dešimties domenų, pereinančių membraną. Suaktyvėjus membranos lipidų peroksidiniam oksidinimui, Ca2+-ATPazės aktyvumas sutrinka, nes oksiduojamos ne tik riebalų rūgščių acilinės liekanos fosfolipiduose, bet ir aktyviojo fermento centro SH grupės. Pakitus lipidinės apsupties ir aktyviojo fermento centro struktūrai, keičiasi ATPazės konformacija. Mažėja giminingumas (afinitetas) Ca2+ jonams. ATPazė nustoja siurbti Ca2+ jonus iš citozolio. Padidėja viduląstelinio kalcio koncentracija. Ca2+ didina raumenų susitraukimą, didėja raumenų tonusas, todėl padidėja arterinis spaudimas. Svarbią reikšmę Ca2+-ATPazės veiklos sutrikimai turi ir aterosklerozės, vėžio ir imuniniams sutrikimams. Ca2+-ATPazė išsiurbia Ca2+ iš citozolio prieš gana didelį koncentracijos gradientą. Sarkoplazminio tinklo Ca2+ siurblys išsiurbia kalcio jonus ne į neląstelinę erdvę (kaip plazmolemos Ca2+-ATPazė), o į raumenų skaidulų ir kardiomiocitų sarkoplazminį tinklą.

Žymos: ląstelės

Rašyti komentarą

Captcha