Meniu

α spiralė

– α spiralė – dažna baltymo struktūra. Ji labiau būdinga globuliniams baltymams ir apibūdinama tokiomis ypatybėmis:

– α spiralę stabilizuoja vandeniliniai ryšiai, kurie susidaro tarp kiekvienos pirmos aminorūgšties liekanos karboksigrupės deguonies ir kiekvienos penktos aminorūgšties –NH grupės vandenilio;

– vandenilinius ryšius sudaro visos peptidinės grupės; tai lemia α spiralės stabilumą;

– vandenilinius ryšius sudaro visi peptidinių grupių azoto ir deguonies atomai; tai mažina α spiralinių baltymo sričių hidrofiliškumą ir didina hidrofobiškumą;

– α spiralės susidaro savaime ir yra stabiliausia, minimalią laisvąja energiją turinti polipeptidinės grandinės konformacija;

– baltymuose paprastai randama dešinioji α spiralė, kuri yra daug stabilesnė negu kairioji; dešinioji α spiralė sukasi iš kairės į dešinę (pagal laikrodžio rodyklę), tai lemia gamtinių L-aminorūgščių radikalų išsidėstymas: jie išsidėsto n-galo link, t. y. priešingai spiralės ašies krypčiai;

– šoniniai aminorūgščių radikalai R pasisukę į išorę, jie nedalyvauja susidarant α spiralei.

Vandenilinių ryšių tarp pirmos ir ketvirtos peptidinių grupių reguliarumas lemia ir polipeptidinės grandinės vijų reguliarumą. Vienos vijos aukštis, arba α spiralės žingsnis, yra 0,54 nm; į jį įeina 3,6 aminorūgščių liekanų. Vienai aminorūgščiai tenka 0,15 nm (0,54/3,6=0,15 nm) spiralės aukščio. α spiralės reguliarumo periodas yra 5 vijos arba 18 aminorūgščių liekanų; vieno periodo ilgis yra 2,7 nm.

Reguliariai spiralei susidaryti baltymuose kliudo tam tikros priežastys:

– imidorūgštys: prolinas ir hidroksiprolinas, būdami ciklinės struktūros, sudaro –CO-N= ryšį ir tose vietose išlenkia polipeptidinę grandinę;

– didelis kiekis krūvį turinčių aminorūgščių (glutamo, asparto, histidino, lizino, arginino) sutrikdo α spiralę dėl joninių ryšių tarp jų susidarymo arba dėl elektrostatinio vienodą krūvį turinčių aminorūgščių šoninių grupių (teigiamų lizino ir arginino arba neigiamų glutamo ir asparto) atostūmio;

– hidrofobinė sąveika tarp greta esančių didelių šoninių radikalų (pvz., triptofano) arba β padėties šakotų aminorūgščių (valino, izoleucino), esant didesniam jų kiekiui, sutrikdo α spiralės formavimąsi.

Dėl šių priežasčių α spiralė išlinksta, jos taisyklingumas sutrinka, nes atsiranda amorfinių vietų, kuriose tarp peptidinių grupių nėra vidinių vandenilinių ryšių. Todėl baltymo molekulėje, greta spiralinės struktūros, randamos ir nespiralinės sritys be įprastos konfigūracijos.

Rašyti komentarą

Captcha